 단백질의 1~4차 구조

(1)

단백질의 구조와 성질 8 장

(2)

학습내용

 단백질의 1~4차 구조

 단백질의 수화와 변성

 단백질의 종류

(3)

단백질의 구조



단백질은 20개의 아미노산들이 펩타이드 결합을 통해 축합된 고분자 화합물



몇 개의 아미노산 연결된 것: 펩타이드(peptide)



수백개 이상 연결: 폴리펩타이드(polypeptide), 단백질

(4)



펩타이드 결합(peptide bond)



아미노산 간 공유 결합



아미노산의 순번은 아미노기 말단(N-term)부터

AA₁ AA₂ AA₃ AA₄ AA₅

(5)

 1차: 아미노산 서열(sequence)

 2차: 국지적 형태(conformation), 서열상 주변 Aa 끼리

 3차: 삼차원 배열(3D arrangement), 입체적 주변 Aa 까지 4차: subunit 간 공간적 배열 (spatial arrangement)



단백질의 1~4차 구조

(6)



1차 구조



1차 구조는 아미노기가 존재하는 N-말단에서부터

카복실기가 존재하는 C-말단쪽으로 아미노산의 순서



즉, 아미노산 서열을 의미



펩타이드 결합에 의해서

(7)



2차 구조



폴리펩타이드 사슬 내 일정구역에서 반복적으로 나타나는 특별한 모양

(8)



2차 구조



나선구조(α-helix), 병풍구조(β-sheet) 분류



수소결합에 의해 안정화(주변 아미노산의 뼈대 끼리)

(9)



3차 구조



폴리펩타이드 사슬의 전체의 안정화를 위해서 3차원으로 접힘

(10)



3차 구조



(주변 아미노산의 R기 끼리) 다양한 결합에 의해 안정화

 disulfide(S-S) bond, 이황화 결합(공유 결합)

 hydrophobic interaction,

소수성 상호작용(소수성 결합)

 electrostatic attraction, 정전기적 인력 (이온 결합)

 hydrogen bond, 수소결합

(11)



3차 구조



접힌 구조에서 소수성 부위는 안쪽으로 숨고, 친수성 부위는 바깥쪽으로 노출: 수화(hydration) 가능

(12)



4차 구조



특정 단백질은 생체 내 기능을 수행하기 위해서 3차 구조의 폴리펩타이드 사슬 여러 개가 모여서 복합체를 형성함



섬유상(fibrous) 또는 구상(globular)

(13)

단백질의 분자량과 구성하는 polypeptide 개수

(14)

단백질의 수화(hydration)



엄밀히 말하면, 단백질은 수용액에서 수화되어 있음 (물분자와 수소결합 등)



수화 정도는 단백질 표면에 존재하는 친수성 아미노산의 개수와 분포, 소수성 부위의 노출 정도 등에 크게 영향을 받고 외부요인(pH, 염농도 등)에 의해서도 변화



이러한 원리를 이용해서 단백질 분리정제 가능

(15)



염농도에 의한 용해도 변화



염용(salting in): 단백질 용액은 저농도의 염류 용액에서 는 용해도가 증가하는 현상



염석(salting out): 고농도의 염이 물과 상호작용을 하면 서 물과 단백질이 상호 작용하는 것을 방해함으로써 단 백질끼리 응집하면서 침전하는 현상

(16)



염농도에 의한 용해도 변화

(17)



pH에 의한 용해도 변화



아미노산의 곁사슬에 있는 염기성 및 산성 잔기는 단백 질이 녹아 있는 용액의 pH에 따라서 전하를 가지며, 전 하가 0이 되는 등전점이 있다.



(참고) 아미노산 골격(알파-탄소에 붙어있는)의 아미노 기, 카복실기는 펩타이드 결합에 참여: 전하 없음.

(18)



pH에 의한 용해도 변화



등전점에서는 단백질 분자끼리의 정전기적인 반발력이 작고 응집되기 쉬워지면서 침전이 일어남 (용해도 최소)



등전점보다 낮은 pH에서는 양전하를, 등전점보다 높은 pH에서는 음전하를 많이 띄게 되면서 반발이 일어나 용 해도가 높음

(19)



pH에 의한 용해도 변화

(20)



pH에 의한 용해도 변화

(21)

단백질의 변성



단백질의 변성(denaturation): 외부 요인(열, pH 등)에 의해서 단백질이 가지는 고유한 3차 구조(3차원 접힘)가 바뀌는 것. 주로 비가역적인(irreversible) 변성

(22)



가열에 의한 단백질 변성



열변성에 의해 수소결합의 세기가 약해지고, 3차 구조 상에서 내부에 숨어있던 소수성 부위가 외부로 노출되 면서 다른 단백질 분자와 소수성 결합을 하면서 뭉치 게 되어 단백질이 응고된다.

(23)



pH에 의한 단백질 변성



단백질 용액의 pH를 강산이나 강염기로 바꾸면 산성 및 염기성 아미노산 곁사슬이 가지는 전하상태의 이온결합 을 약화시키면서 단백질을 변성시킨다

(24)



기타 동결, 알코올 등에 의한 단백질 변성



단백질 용액이 동결되면 얼음 결정에 의해 단백질 구조 파괴



알코올 등 유기용매의 첨가시, 단백질의 친수성/소수성 에 영향을 주고 3차원 접힘이 변화

(25)

단백질의 분류



조성에 따른 분류



단순단백질: 아미노산만으로 구성된 단백질



복합단백질: 아미노산 이외에 핵산, 당질, 인산, 지질, 색 소, 금속 등이 결합된 단백질로, 대부분 세포 내에서 생리 적 기능



유도단백질: 천연단백질을 산, 알칼리, 기타 화학물질을 처리하거나 효소작용 등을 통해 변성시킨 단백질

(26)



구조에 따른 분류



구상단백질(globular protein): 전체적인 모양이 구형.



섬유상 단백질(fibrous protein): 규칙적인 배열의 실 모양.

주로 불용성

(27)

 알부민(albumin), 글로불린(globulin), 글루테린(glutelin), 프롤 라민(prolamin), 히스톤(histone) 계열



구상단백질(globular protein)의 예시



구조에 따른 분류



섬유상 단백질(fibrous protein)의 예시

 콜라겐(collagen): 피부 및 결합조직을 구성하는 단백질

 엘라스틴(elastin): 힘줄(tendon), 혈관 등의 탄성조직 중 존재

 케라틴(keratin): 머리카락, 손톱, 뿔 등에 함유

(28)



용해도에 따른 분류



물, 묽은 염 용액, 약산, 약염기, 알코올에 대한 용해성

알부민

글로불린

글루텔린

프로라민 알부미노이드

히스톤

프로타민

(29)

단백질 품질평가



단백질을 구성하는 아미노산의 종류와 함량에 따라서 영양적 측면은 다름



단백질은 탄수화물, 지질과 달리 유일하게 질소를 함유 하고 있는 영양소



생물가, 단백가, 화학가 등을 주로 사용

(30)

단백질 품질평가



단백질을 구성하는 아미노산의 종류와 함량에 따라서 영양적 측면은 다름



생물가: 식품에 있는 단백질이 체내의 단백질로 얼마나 잘 전환되느냐를 측정하는 것으로, 질소가 체내에 보유 되는 정도를 측정한 값



단백가: 식품 단백질이 가지고 있는 제1 제한아미노산의 함량을 FAO에서 정한 해당 아미노산의 기준 함량으로

(31)



단백질 품질평가 지표

(32)



단백질 품질평가 지표

(33)

Additional

Information