제 4 장 단백질

제4장 단백질

1. 아미노산의 분류와 펩티드 결합 2. 단백질의 구조

3. 유전정보에 의한 단백질의 합성 4. 단백질의 소화와 흡수

5. 아미노산 대사

6. 아미노산의 장기 간 이동과 장기별 대사

7. 단백질의 교체: 조직 단백질의 합성과 분해 8. 단백질의 기능과 급원

9. 단백질의 체내 필요량과 질 평가

아미노산의 기본 구조

아미노산의 성질: 수용액의 pH에 따른 이온화

표 4-1 계속

펩티드 결합

Dipeptide Tripeptide Oligopeptide Polypeptide

C 말단 N 말단

단백질의 1차 구조

단백질의 2차 구조

단백질의 3차 구조

단백질의 4차 구조

전사

번역 (Translation) 코돈 (Codon)

단백질 합성과정

단백질 소화효소의 활성

아미노산과 펩티드의 흡수

장점막세포의 기저측막을 통과하는 아미노산 수송

장 내 아미노산의 이용

흡수된 아미노산 중 글루타민은 장내 에너지원으로 사용된다.

• 글루타민 + 피루브산  알라닌 + 글루탐산 (아미노기 전이반응)

• 글루타민  글루탐산 + 암모니아

암모니아는 우레아회로를 거쳐 배설된다.

장에서 이용되지 않은 아미노산은 간으로 이동된다.

1) 나트륨 이온 의존성 운반체

2) 감마 글루타밀 회로: 중성 아미노산을

주로 운반한다.

γ-글루타밀 회로에 의한 아미노산의 이동

그림 4-15 아미노산에 의한 여러 물질의 합성.

아미노산 대사

96p

일부 질소 함유물질의 구조

근육에서 크레아틴의 전환

피리미딘의 합성

퓨린의 합성과정

신경전달물질과 질소 함유물질의 합성

아미노산의 분해과정

그림 4-22 아미노 전이반응.

아미노산의 분해

아미노기전이반응

GOT GPT

탈아미노반응

아미노산의 분해

간에서의 요소회로와 TCA 회로의 상관성

아미노산의 탄소 골격이 TCA 회로로 들어가는 과정

103p

방향족과 함황 아미노산의 대사

• 간에서 대사

• 페닐알라닌  티로신  카테콜라민 생성

• 트립토판  나이아신 생성

• 메치오닌  시스테인 생성

황 함유 아미노산의 대사

메치오닌  시스테인

혈장 아미노산 pool

• 간에서 대사되지 않은 아미노산으로 혈액으로 방출된다.

• 혈중 아미노산의 70%가 branched amino acid이다.

• 알라닌, 글리신, 글루탐산, 글루타민, 발린이 많다.

 근육으로 우선적으로 이동되고 뇌, 신장으로 이동된다.

• 아미노산풀이란 혈액과 조직에 존재하는 아미노산의 합

 100 g 정도로 일정하게 유지된다.

 산화되거나 포도당, 케톤체, 지방산으로 전환된다.

식사 후 각 조직간의 아미노산 이동

사람 및 동물의 혈장 아미노산 농도의 비교

아미노산 사 람 쥐 개 닭

Alanine Arginine Aspartate Cystine Glutamate Glutamine Glycine Histidine Isoleucine Leucine Lysine

Methionine Phenylalanine Proline

Serine Taurine Threonine Tyrosine Valine

326 88 2 33 72 241 270 84 59 107 157 18 52 178 124 79 143 47 228

342 65 30 14 109 286 344 59 56 132 260 26 56 171 149 83 143 35 136

442 90 11 - 26 452 158 80 179*

- 208 32 34 113 154 22 191 26 168

170 150 74 116 277 - 353 118 624 446 823 - 98 214 344 - 78 78 528

그림 4-26 글루타민의 합성.

글루타민의 중요성

간 이외의 조직에서 생성된 암모니아의 운반체

글루타민의 산화

그림 4-28 알라닌-포도당 회로.

알라닌의 중요성

1. 조직간 이동에 중요 (포도당-알라닌회로)

2. 간 이외의 조직에서 생성된 암모니아의 운반체

근육에서의 아미노산 대사

• Branched amino acid (BCAA) 대사 선호  이소류신, 발린, 류신 등

• BCAA 전이효소가 근육에 풍부하기 때문이다.

• 발린은 숙시닐 CoA를 거쳐 에너지로 이용

• 류신(Leucine)은 아세토아세트산이 되어 E로 이용

• 크레아틴의 1.7%를 크레아티닌으로 전환

 배설되는 크레아티닌으로 총 근육량을 측정할 수 있다.

• 근육단백질 분해 시 3-methylhistidine 생성

 분해되는 근육단백질의 양을 측정하는데 이용된다.

근육, 신장, 뇌의 아미노산 대사

곁가지 사슬 아미노산의 대사

신장에서의 아미노산 대사

• 아르기닌, 세린, 히스티딘을 생성하는 주요 장소

• 굶는 동안 신장에서 아미노산 대사의 중요성은

1) 아미노산 분해 시 생성된 케토산은 포도당으로 전환 신장은 간과 함께 당신생합성 장소  혈당 상승

2) 아미노산 분해 시 생성된 암모니아는 pH 유지 도모 3) 케톤체 생성으로 체액은 산성화

케톤체는 K+, Na+이온과 결합하여 배설된다.

4) 암모니아 + H+  암모늄이온  소변으로 배설  수소 이온의 배설은 체내 pH를 상승시킨다.

근육, 신장, 뇌의 아미노산 대사

뇌에서의 아미노산 대사

• 필수 아미노산의 농도가 혈장에 비해 높다.

• 신경전달물질 합성에 사용된다.

1) 트립토판  세로토닌 생성

2) 티로신  도파민, 카테콜라민 생성

3) 글루탐산 감마 아미노뷰티르산(GABA) 생성

• 글루탐산은 뇌의 암모니아 제거에 이용된다.

글루탐산 + 암모니아  글루타민  혈액

근육, 신장, 뇌의 아미노산 대사

단백질 교체(turnover: 합성과 분해)

• 단백질의 합성과 분해는 호르몬에 의해 조절된다.

1) 인슐린: 단백질 합성 촉진 (양의 질소 균형) 2) 글루카곤, 카테콜라민, 글루코코티코이드:

단백질 분해 촉진 (음의 질소 균형)

• 단백질 교체는 휴식대사량의 10-25% 이다.

• 단백질의 합성과 분해는 독립적으로 조절된다.

단백질의 분해

1.리소좀 분해

2.유비퀴틴-프로테아좀에 의한 분해 3.칼페인 단백질 분해경로

리소좀 분해

• 다양한 단백질 분해효소 보유

• 세포 내 외의 단백질 분해

• 마크로오토파지 (macroautophagy) - 세포 외에서 유입된 단백질을 분해

• 미크로오토파지 (microautophagy) - 세포 내의 단백질을 분해

- 영양 부족 혹은 병적 상태에서 일어난다.

비리보좀 단백질 분해

유비퀴틴-프로테아좀에 의한 분해

1. 에너지 ATP 필요 반응

2. 유비퀴틴은 폴리펩타이드이다.

3. 프로테아좀은 단백질 분해 담당 기관

단백질의 기능

• 조직의 성장과 유지

- 액틴, 미오신, 콜라겐

• 신체 조절 기능

- 효소 호르몬 운반체 수용체 - 체액 삼투압 유지

- 산. 염기 평형 유지 - 면역기능 –항체 - 신경전달물질

• 에너지 공급

단백질의 필요량 결정법 (질소균형법)

• 건강한 성인(비임신기)의 단백질 필요량 결정법

• 섭취량과 배설량이 평형을 이루는 점이 최소 단 백질 필요량이다.

– 섭취량과 소변, 대변, 피부의 탈피, 머리카락, 분비물로 배설되는 량이 균형을 이루는 점

• 질소 균형 : 단백질 섭취량 = 단백질 배설량

• 양의 질소 균형: 단백질 섭취량 > 단백질 배설량

• 음의 질소 균형: 단백질 섭취량 < 단백질 배설량

단백질 필요량 결정법 (요인분석법)

• 무단백질 식사하는 동안 신체로부터 손실된 질소함유물질의 총량 (의무적인 질소 손실량) - 소변, 대변, 피부의 탈피, 머리카락, 분비물

• 각 요인의 질소 손실량을 충당할 수 있는 단 백질량을 최소 요구량으로 결정한다.

질소 균형

음의 질소 균형 양의 질소 균형

질소 평형

• 양(+)의 평형

- 성장기 영아 및 아동 - 임신부, 육체미선수

• 음(-)의 평형

- 단기간의 기아

- 화상, 상처, 감염, 열병 등의 질환 - 심각한 스트레스

- 필수아미노산이 부족한 식사를 하는 경우

단백질의 질 평가

• 식품 중의 아미노산 패턴 -필수아미노산 패턴

(제한아미노산의 존재 여부)

• 소화율 및 이용률

- 식물성 vs 동물성

단백질의 질 평가법

• 아미노산가 (단백가)

• 화학가

• 생물가: BV (Biological Value)

• 단백질 실이용률 : NPU (Net Protein Utilization)

• 단백질 효율: PER (Protein Efficiency Ratio)

아미노산가와 화학가

• 아미노산가 : 기준단백질 (FAO)의 아미노 산 함량에 비교하여 계산

• 화학가: 달걀의 아미노산 함량에 비교하여 계산

• 두 방법 모두 소화율이 고려되지 않음

식품 단백질의 아미노산가 계산 실례

Iie Leu Lys Met+Cys Phe+Tyr Thr Trp Val FAO/WHO 잠정적

아미노산 패턴(1973년) 250 440 340 220 380 250 60 310

쌀(밀양 30호)

아미노산 함량 277 521 263 213 510 236 72 350 기준 아미노산에

대한 백분율(%) 111 118 77 97 134 94 120 113

대두(말린 것)

아미노산 함량 290 494 391 165 506 247 76 291 기준 아미노산에

대한 백분율(%) 116 112 115 75 133 99 127 94

쌀 : 아미노산가(77), 제1제한 아미노산(lysine)

대두 : 아미노산가(75), 제1제한 아미노산(함황 아미노산)

(단위: mg/100g 가식부)

생물가와 단백질 실이용율

• 생물가 = 보유된 질소 / 흡수된 질소 X 100 - 단백질의 흡수율 평가

• 단백질 실이용율 = 보유된 질소 / 식이질소 X 100 - 소화율을 평가

단백질 효율 (PER)

• 이유한 흰 쥐에 4주간 단백질 섭취시켜 체중의 증가량을 측정

체중증가량 (g) / 식이단백질 섭취량 (g)

• 카제인의 효율과 비교하여 평가

여러 방법에 의한 단백질의 질 평가

단백질원 BV PER 화학가 단백질원 BV PER 화학가 메밀

옥수수 귀리

쌀(polished) 쌀(whole) 밀(shole) 밀(germ) 밀(gluten) 밀가루 흰빵 감자 콩

완두콩 메주콩 두유 코코넛

77 59 65 64 73 65 74 58 52 37 67 58 64 73 69

1.12 2.18 2.19 1.53 2.53 0.60

1.48 1.57 2.32 2.10 2.14

51 41 57 56 57 43 54 26 28 34 34 37 47 55

목화씨 meal 아마인

호두 참깨

해바라기씨 자주개자리 쇠고기

밝고기 계란 생선 갑각류

연체동물류 Fish meal 카제인 우유

Brewer’s yeast

67 71 60 62 70 57 74 74 84 76 81 81 81 80 85 67

2.25 2.11 1.77 2.10 2.30 3.92 3.55

3.42 2.86 3.09 2.24

47 59 61 42 61 50 69 64 100

71 66 71 60 58 60 57