 아미노산의 분류

(1)

아미노산의 구조, 성질, 분류 7 장

(2)

학습내용

2

 아미노산의 기존 구조와 성질

 아미노산의 분류

(3)

단백질(protein)



탄수화물, 지방과 함께 3대 영양소



구성원소: 탄소(C), 수소(H), 산소(O), 질소(N)



급원에 따라 동물성 단백질, 식물성 단백질



기본단위는 아미노산(amino acid)



펩타이드 결합(peptide bond)



육류, 달걀, 생선, 콩 등

(4)

4

아미노산의 구조

 탄소(α-carbon): 아미노기와 카복실기가 함께 결합

 아미노기(amino group,-NH₂)

 카복실기 (carboxyl group.-COOH)

 결사슬(side chain, R로 표기)의 종류가 다름

(5)



아미노산의 탄소원자의 명명



라이신(lysine)은 R기에도 또하나의 아미노산 존재



알파-아미노기, 입실론-아미노기로 명명

(6)

6

아미노산의 입체이성질체



모든 아미노산은 입체이성질체 존재(α-carbon: 키랄 탄소)



Glycine은 제외(곁사슬 R이 수소)



단백질은 L-아미노산으로 구성(자연계)

(7)

아미노산의 분류



생체 내 단백질을 이루는 20개의 아미노산



곁사슬의 성질에 따라서 다양한 분류 가능

 산성/염기성 아미노산

 극성/비극성 아미노산

 지방족 아미노산

 방향족 아미노산

 황 함유 아미노산

 양전하/음전하 아미노산 등

(8)

8



지방족(aliphatic) 아미노산



곁사슬이 탄소와 수소만으로 구성 (소수성, hydrophobic)

(9)



방향족(aromatic) 아미노산

 곁사슬이 방향족 (벤젠고리) 화합물을

가짐 (소수성)

(10)



황 함유 아미노산

 곁사슬에 황 (S) 원자

10

(11)



극성(polar) 아미노산



전기음성도(electronegativity) 차이, 수소결합 쉬움

(12)



산성(acidic) 아미노산



곁사슬에 카복실기 존재



중성 pH에서 carboxylate(-COO^-) 형태: 음전하

12

(13)



염기성(basic) 아미노산



곁사슬에 아미노기 존재



중성 pH에서 ammonium(-NH₃⁺) 형태: 양전하

(14)



기타 분류

14

(15)



약어

(16)

16

필수(essential) 아미노산



생체 내에서 합성되지 않거나 생합성 양 부족함



식품으로부터 반드시 섭취해야 함

(17)

제한(limiting) 아미노산



특정식품의 단백질에서 상대적으로 부족한 필수

아미노산. 부족비율이 가장 큰 것을 제1제한 아미노산

(18)

18

아미노산과 맛

monosodium glutamate, MSG

(19)

아미노산의 성질



양성전해질(ampholyte)



양성전해질: 한 분자 내에 양전하와 음전하를 동시에 가지는 물질



아미노산은 알칼리로 작용하는

아미노기(-NH2)와 산으로 작용하는 카복실기(-COOH)를 동시에 가짐

(20)

20



이온화(ionization)



아미노산은 산성 pH에서 H를 얻어 양이온



염기성 pH에서 H를 잃어 음이온



중성 pH에서 양전하, 음전하 공존: 쌍성이온(zwitterion)



버퍼(buffer) 역할 가능

(21)



실제 전하(net charge), 순 전하



아미노산과 같이 양성 전해질의 전하는 양전하와 음전하의 합으로 나타내며 이를 ‘실제 전하(net charge)’라고 함

(22)

22



등전점(isoelectric point, pI)



아미노산에 따라서 특정 pH에서 양전하와 음전하의 값이 같아서 전기적으로 전하가 중성이 되는데,

이때의 pH를 ‘등전점(isoelectric point pI) 라고 함.



등전점에서 양성전해질의 실제 전하는

중성이지만,이는 양전하 또는 음전하를 가지는

기능기가 없다는 뜻이 아니라 각각의 개수가 같아서 전하값의 총합, 실제 전하의 값이 0이라는 뜻이다.

(23)



등전점(isoelectric point, pI)



등전점에서 아미노산의 실제 전하는 0



고분자인 단백질은 등전점에서 침전



단백질의 고유한 pI값을 이용해 분리 가능

(24)

24

Amino acids can act as buffers (버퍼 역할)

• Amino acids with uncharged side chains, such as glycine, have two pK_a values:

• The pK_a of the -carboxyl group is 2.34

• The pK_a of the -amino group is 9.6

• It can act as a buffer in two pH regimes.

(25)

등전점 (isoelectric point, net charge 0 at a specific pH)

• Zwitterions predominate at pH values between the pK

_a

values of the amino and carboxyl groups

• For amino acids without ionizable side chains, the Isoelectric Point (pI) is

• At this point, the net charge is zero –

Amino acid is least soluble in water

– Amino acid does not migrate in electric field

2

1

pK

pI pK 



(26)

26

How to calcuate the pI when the side chain is ionizable?