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3. 생명현상의 화학적 이해
1. 생명체 주요 원소
2. 생명체 주요 분자
3. 단백질
4. ATP
5. 물
1. 생명체 주요 원소
세포를 구성하고 있는 원소 비율
원소 무게(%)
1. 산소(O) 62.00
주성분 원소 (약 95%)
필수 원소 (약 99.25%) 2. 탄소(C) 20.00
3. 질소(N) 10.00 4. 수소(H) 3.00 5. 칼슘(Ca) 2.50
부성분 원소 (약 4,25%)
6. 인(P) 1.14
7. 염소(Cl) 0.16 8. 칼륨(K) 0.14
9. 황(S) 0.11
10.나트륨(Na) 0.10 11.마그네슘(Mg) 0.07 12.요오드(I) 0.014 13.철(Fe) 0.010 14. 붕소(B), 크롬(Cr) 코발트(Co), 구리(Cu) 불소(F), 몰리브덴(Mo), 망간(Mn) , 셀레늄(Se) 규소(Si), 주석(Sn) 바나듐(V), 아연(Zn)
0.756 미량원소 (약 0.75%)
미량원소 (약 0.75%)
100 100 100
세포를 구성하고 정상적인 기능을 위해 필요한 원소는 약 25종
탄소, 산소, 질소, 수소 들은 세포의 구조물질 단백질, 탄수화물, 지질 분자를 이루는 주성분 원소
부성분 원소와 미량 원소들은 구성 비율은 낮으나, 세포가 정상적인 기능을 발휘하여 생명을 유지하기 위해 반드시 필요한 원소2. 생명체 주요 분자
C H O N P S
생명체의 주요 분자를 구성하는 6대 원소
분자 구성원소
탄수화물 C.H.O 단백질 C.H.O.P.N.S
지질 C.H.O 핵산 C.H.O.P
물 H.O
ATP C.H.O.P.N
생명체의 주요 고분자화합물 · 물
단백질 탄수 화물
핵산
ATP 지질 물
3. 단백질
아미노산
(amino acid)
폴리펩타이드
(polypeptide)
단백질
(protein)
보건인을 위한 생물학, 2014, 고문사, p24
아미노산의 기본구조
R
글리신 (R=H) 단백질 단량체
3. ( Cont. )
글루타민산 (R=CH2-CH2-COOH) 알라닌 (R=CH3)
보건인을 위한 생물학, 2014, 고문사, p24
아미노산 측쇄(R)의 화학적 성질은 단백질의 입체구조를 형성하는 요소 중 하나이다. (자발적 자기조직화)
극성 아미노산: 친수성, 단백질 구조의 외측에 위치
비극성 아미노산 : 소수성, 단백질 구조의 내측에 위치3. ( Cont. )
보건인을 위한 생물학, 2014, 고문사, p25
3. ( Cont. )
펩타이드 결합
아미노산 간에 카르복실기(-COOH)와 아미노기(-NH2)기사이의 탈수합성
폴리펩타이드 사슬 형성보건인을 위한 생물학, 2014, 고문사, p24
아미노산
(amino acid)
폴리펩타이드
(polypeptide)
단백질
(protein)
3. ( Cont. )
단백질
20여종의 아미노산이 펩티드결합으로 긴 폴리펩티드(polypeptide) 사슬로 연결되고 내부 결합으로 기능적인 입체적 구조를 갖는 유기물
기능: 구조단백질, 효소단백질, 운반단백질, 신호단백질, 저장단백질, 방어단백질, 수축단백질
단백질은 분자량이 수만이 되는 고분자화합물로 분자가 크기 때문에 입체구조는 복잡한 형태가 되며, 입체구조는 온도나 pH의 영향을 받아 구조가 변화됨아미노산
(amino acid)
폴리펩타이드
(polypeptide)
단백질
(protein)
3. ( Cont. )
아미노산 폴리펩타이드 단백질
1차 구조 2차 구조 3차 구조 4차 구조
단백질을 구성하고 있는 아미노산의 종류와 배열 순서 (폴리펩티드 사슬의 아미노산 조성과 서열)Polypeptide chain from hemoglobin
His- Val - Leu- Leu - Thr - Pro - Glu - Glu - Lys
Polypeptide chain from hemoglobin - s His- Val - Leu- Leu - Thr - Pro - Val - Glu - Lys
3. (Cont.)
1차 구조 2차 구조 3차 구조 4차 구조
폴리펩티드 사슬에 존재하는 수소결합 방식을 나타내는 구조 (α구조, β구조)© Jim Clark 2004
아미노산
(amino acid)
폴리펩타이드
(polypeptide)
단백질
(protein)
3. (Cont.)
α구조 : 한 폴리펩티드 사슬 내의 수소결합으로 나타나는 나선구조 (ex) 머리카락 캐로틴 단백질
β구조 : 두 폴리펩티드 사슬 간의수소결합으로 나타나는 병풍구조 (ex) 실크 단백질
α helix
© Jim Clark 2004
β pleated sheet
© Jim Clark 2004
3. (Cont.)
1차 구조 2차 구조 3차 구조 4차 구조
불규칙적으로 감기거나 꼬여서 이루어지는 구형의 입체구조
결합력
이온결합(ionic bond)
수소결합(hydrogen bond)
반데르발스 인력(van der Waals)
이황화결합(disulfide bond)
소수력(hydrophobic interaction)아미노산
(amino acid)
폴리펩타이드
(polypeptide)
단백질
(protein)
3. (Cont.)
1차 구조 2차 구조 3차 구조 4차 구조
입체구조를 갖는 여러 개의 폴리펩타이드 분자가 모여서 결합된 구조myoglobin(3차 구조) hemoglobin (4차 구조) 아미노산
(amino acid)
폴리펩타이드
(polypeptide)
단백질
(protein)
3. (Cont.)
유전자 암호 돌연변이
아미노산 종류변화
단백질 구조의 변화
단백질 기능의 변화
Sickle Cell Anemia
정상적혈구혈관 내 이동이 원활함
겸상적혈구
혈관 을 막아 흐림이 원활하지 못함
4. ATP
ATP(Adenosine Triphosphate)
고에너지 인산화합물(ATP 외에 GTP, 크레아틴인산 등)
생체 내에서 화학반응을 일으키기 위한 에너지원
인산의 가수분해로 에너지발생 ATP+H2O → ADP+인산(Pi)+7.3kcal
•
표준에너지 변화 7.3kcal/mol•
생체 내에선 마그네슘 이온 농도 등의 영향을 받아 11~13kcal/mol의 자유 에너지 방출Ribose Adenosine
P P P
a lot of energy little bit energy
some energy
AMP ADP
ATP
4. (Cont.)
화학반응과 에너지
X＞
YX는 Y보다 큰 자유에너지를 갖는다.
X Y
E
X Y ATP ADP
E
X Y
X Y
E
1.
발에르곤 반응(Exergonic reaction)
2.
흡에르곤 반응(Endergonic reaction)
3.
공역반응(Coupled reactions)
• 에르곤(ergon): 일
• 발에르곤 반응: 자발적 반응, X가 Y이로 변할 때 열과 에너지를 방출하는 화학반응
• 흡에르곤 반응: 비자발적 반응, Y 가 X 로 변할 때 에너지를 필요로 하는 대부분의 화학반응
• 공역반응: 에너지가 주어지지 않으면 반응이 자발적으로 일어나지는 않으나, 에너지를 발생시키는 ATP의 분해가 동시에 일어나면, 그 에너지를 받아 반응을 진행시킬 수 있는 화학반응
4. ( Cont. )
생명활동 에너지
생명활동 에너지 ATP
ATP
아미노산 단백질
포도당 CO2, H2O
호흡(이화작용) 합성(동화작용)
공역반응
5. 물
H
2O 분자
극성 공유결합 분자
전기음성도가 서로 다른 산소와 수소원자의 공유결합으로 형성
전기음성도가 큰 산소는 수소보 다 전자를 훨씬 강하게 끌어당겨 공유전자가 산소가까이에서 불 균등하게 더 많은 시간을 보내는
극성분자
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물
수소결합으로 H
2O 분자들이 결합됨
수소결합력은 생명체의 화학반응에 중요한 약한 결합력을 갖음
물은 쉽게 깨져 이온화됨(H
+OH
-)
H
+OH
-이온은 반응성이 크며, 이 두 이온의 균형은 생명체에서 일어나는 화학반응에 매우 중요
H
+OH
-농도 (PH값)는 생명현상에 민감한 효소 반응 등에 영향 을 미침
Courtesy Wikipedia
물 분자 극성성질은 용매로 작용하게 하고 다양한 용질을 녹여 용액을 형성함
액체 상태의 물은 수소결합으로 응집력을 가짐(물의 수송, 흡착)
액체 상태의 물은 수소결합으로 온도변화 에 저항하는 능력이 뛰어남
Hydrogen bond
