단백질
1. 단백질(protein)이란?
(1) 탄수화물, 지질과 더불어 3대 영양소
(2) 그리스어의 ‘프로테오스(제1이라는 뜻)’에서 유래되어 생명을 유지하는 데 가장 중요한 성분을 의미
(3) 효소, 호르몬, 항체 등의 주성분이고 저장단백질과 보호단백질로써 생물체의 생명을 유 지하는 데 중요한 역할
(4) 탄소, 수소, 산소 외에 약 16%의 질소 함유
질소함량에 질소계수(6.25)를 곱해 조단백질 함량 산출
(5) 20개의 아미노산이 펩티드결합을 통하여 중합된 고분자화합물 (6) 아미노산의 배열순서 및 그 길이가 유전자정보에 의해 결정
2. 아미노산
(1) 아미노산(amino acid)은 단백질의 기본단위, 한 분자 내에 아미노기(amino group, -NH2)와 카르복실기(carboxyl group, -COOH)가 있음
3. 아미노산의 종류와 분류
(1) 단백질을 구성하는 아미노산은 약 20종 (2) 측쇄(R)의 화학구조에 따라 분류
- 아미노산 : 비극성아미노산(5개) + 극성아미노산(5개) - 산성 아미노산(2개)
- 염기성 아미노산(3개) - 지방족, 방향족 아미노산
(3) 필수아미노산(essential amino acid)
- 성인 : 이소루신, 루신, 리신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린 의 8개 아 미노산이 필수아미노산
- 성장발육기 어린이와 회복기 환자 : 8개 아미노산 외에 아르기닌, 히스티딘이 필요 10개의 필수아미노산
4. 아미노산의 성질 (1) 용해성
- 일반적으로 물과 같은 극성 용매, 묽은 산이나 알칼리 및 염류용액에는 잘 녹음 - 에테르, 클로로포름, 아세톤 등과 같은 비극성 유기용매에는 잘 녹지 않음 - 티로신과 시스테인은 물에 잘 녹지 않음
- 대부분의 아미노산은 알코올에 녹지 않으나 프롤린과 히드록시프롤린은 알코올에 잘 녹 음
(2) 양성전해질 및 등전점
- 아미노산은 한 분자 내에 염기로 작용하는 아미노기(-NH2)와 산으로 작용하는 카르복실 기(-COOH)를 둘 다 가짐
- 수용액 중에서 양성 이온의 상태로 존재하는 양성전해질 - 등전점(isoelectric point, pI)
: 아미노산의 양전하의 합과 음전하의 합이 같게 되어 전하의 합이 0 이 됨 전기장 내에서 어느 전극으로도 이동하지 않는 pH값
: 아미노산의 pI : 중성 아미노산은 pH 6 근처의 약산성에, 산성 아미노산은 산성 쪽에, 염기성 아미노산은 알칼리쪽
: pI 에서 아미노산은 용해도, 점도 및 삼투압은 최소, 흡착성과 기포성은 최대 (3) 자외선 흡수성
- 방향족 아미노산인 티로신, 트립토판, 페닐알라닌은 자외선 흡수
- 최대흡수파장 : 티로신 274.5 nm, 트립토판 278 nm, 페닐알라닌 260 nm - 약 280 nm에서의 흡광도로 수용액 중 단백질 함량 추정
(4) 맛
- 일부 펩티드나 아미노산은 특유의 맛을 냄 식품의 맛에 영향 예 : 글루탐산의 Na염(monosodium glutamate, MSG)은 감칠맛 성분
5. 아미노산의 화학적 반응
(1) 카르복실기 제거 반응(탈탄산 반응, decarboxylation) - 아미노산에서 카르복실기가 제거되면 아민 형성
예 : 히스티딘 히스타민(알레르기 반응에 관여) (2) 알데히드와의 반응
(3) 닌하이드린(ninhydrin) 반응
- 아미노산은 닌하이드린과 반응하여 570 nm에서 최대흡광도를 갖는 청자색 화합물 형 성
- 아미노산의 정성과 정량에 널리 이용
6. 단백질의 분류 (1) 성질에 의한 분류
1) 단순단백질(simple protein) : 알부민, 글로불린, 글루텔린, 프롤라민 및 기타 단순단백 질
- 알부민 (albumin): 물, 묽은 염류용액, 묽은 산 및 묽은 알칼리에 잘 녹으며 가열에 의 하여 응고된다. 오브알부민(난백), 락트알부민(유즙), 혈청알부민(혈청), 미오겐(근육), 루 코신(맥류), 레구멜린(대두) 등이 있음
- 글로불린 (globulin): 물에는 거의 녹지 않고 묽은 염류용액, 묽은 산 및 묽은 알칼리에 잘 녹으며 대개 가열에 의하여 응고 됨. 혈청글로불린(혈청), 락토글로불린(유즙), 오보 글로불린(난백), 리소자임(난백), 액틴(근육), 미오신(근육), 피노리노겐(혈장), 글리시닌(대 두), 비실린(콩류), 아라킨(땅콩), 투베린(감자) 등이 있음
- 글루텔린( glutein): 물과 묽은 염류용액에는 녹지 않고 묽은산, 묽은 알칼리에 잘 녹으 며 가열에 의하여 응고되지 않음. 오리제닌(쌀), 글루테닌(밀), 호르데닌(보리)등과 같이 주로 곡류의 종자 단백질 임.
2) 복합단백질(conjugated protein) : 인단백질, 지단백질, 핵단백질, 당단백질, 색소단백질, 금속단백질 등
- 인단백질 (phosphoprotein) : 단순단백질과 인산이 결합한 것으로 동물성 식품에서 많 이 발됨. 산성 단백질로서 때로는 칼슘염으로 존재. 우유의 카세인, 난황의 비텔린과 비 텔레닌 등이 있음.
- 지단백질 (lipoprotein) : 지질과 단백질이 결합한 것으로 지방질 부분은 인지질로 이루 어진 것. 유화력을 가지고 있으며 거의 모든 동식물세포에 들어 있음. 난황의 리포비텔 레닌과 혈액의 트롬보를라스틴 등이 있음.
- 핵단백질 (nucleoprotein) : 단순단백질에 핵산(DNA, RNA)이 결합한 단백질로 단순단 백질 부분은 주로 염기성의 히스톤 또는 프로타민 임. 백혈구, 적혈구, 정자와 식품체의 배아, 효모, 세균 등에 함유.
- 당단백질 (glycoprotein) : 단백질에 당질이 결합한 것으로 독특한 점성이 있어 점성단 백질(mucoprotein) 이라고도 함. 동물의 점액이나 타액, 소화액인 뮤신, 혈청과 결체조 직의 뮤코이드, 난백의 오보뮤코이드 등이 있음
3) 유도단백질(derived protein) : 1차 및 2차 유도 단백질
- 유도단백질 (derived protein): 천연단백질이 열, 자외선 등의 물리적 작용이나 산, 알칼 리, 알코올 등의 화학적 또는 효소적 작용에 의해 변형된 것으로서 변형 정도에 따라 1차 유도단백질과, 2차 유도 단백질로 구분
(2) 구조와 형태에 의한 분류
- 섬유상 단백질(fibrous protein) : 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴 등
- 긴 섬유상의 폴리펩티드 사슬이 수소결합 또는 디설파이드결합 (-S-S-)에 의해 일정한 방향으로 규칙적인 배열을 하여 섬유 모양의 구조를 갖음. 보통의 용매에는 녹지 않는 불용성 임
- 구상 단백질(globular protein) : 알부민, 글로불린, 헤모글로빈, 인슐린, 효소 단백질 등 - 아미노산 측쇄의 여러 가지 결합에 의해서 폴리펩티드 사슬이 구부러지고 겹쳐져서 전
체적으로 둥근 모양을 가지는 단백질로 비교적 물에 잘 용해됨.
(3) 출처에 의한 분류
- 식물성 단백질 : 곡류단백질, 두류단백질 등
- 동물성 단백질 : 육류단백질, 우유단백질, 난류단백질, 어류단백질 등
7. 단백질의 구조
(1) 한 개의 아미노산의 α-카르복실기(-COOH)와 다음 아미노산의 α-아미노기(-NH2)가 축합 하여 형성된 -CO-NH- 결합인 펩티드결합에 의해 폴리펩티드인 단백질 형성
(2) N-말단: 아미노기말단. 주사슬의 한쪽은 –NH2 유리되어 있음 (3) C-말단: 카르복실기말단. 카르복실기가 유리되어 있음
(4) Dipeptiede, tripeptide, oligopeptide(아미노산 10개이하), polypeptide (5) 1차, 2차, 3차, 4차 구조
8. 변성 단백질의 성질
- 천연 단백질로 되돌아갈 수 없는 불가역적 변성이 대부분임 (1) 용해도의 감소
- 변성에 의해 구조가 풀리면 소수성기는 단백질 분자의 표면에 나타나므로 단백질의 친 수성이 감소하여 용해도가 감소한다.
(2) 점도
- 단백질이 변성하면 분자 부피가 커지므로 대체로 점도가 증가한다.
(3) 소화율
- 사슬이 풀어지므로 소화율이 높아지는데, 지나친 변성은 응고물의 구조가 빽빽해져서 소 화율이 낮아짐
예 : 날달걀이나 완숙보다 반숙 달걀의 소화율이 더 높음 (4) 생물학적 활성의 소실
- 대부분의 효소는 100℃에서 수분 가열하면 활성 소실 - 항원항체의 결합능력 소실
(5) 결정성의 소실
- 결정성 효소단백질(펩신, 트립신 등)은 변성되면 결정성을 상실하는 경우가 많음 (6) 반응성의 증가
- 변성되면 설프하이드릴기(-SH), 페놀기 등의 활성기가 표면에 나타나 반응성이 증가 (7) 변성 청색 이동(denatured blue shift)
- 단백질 용액의 자외선 흡수 스펙트럼이 단파장 쪽으로 이동
