7. 단백질의 변성 (The Denaturation of Protein)

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7. 단백질의 변성

(The Denaturation

of Protein)

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목 차

7-1. 단백질의 분류 7-2. 단순단백질 7-3. 복합단백질 7-4. 유도단백질 7-5. 단백질의 성질

7-6. 단백질의 정색반응 7-7. 단백질의 변성

7-8. 변성단백질의 성질

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7-1. 단백질의 분류 `

• 단백질(protein) : 고분자 질소화합물로 생명체의 구조물질인 동시에 생명현상의 기능 담당물질

• 단백질의 원소조성 : C 50-55%, O 20-23%, N 14-18%, H 6-8%, S 0-4% 외 P, Fe, I, Cu 등

• 조단백질의 양 = 질소 양 x 질소계수(6.25 = 100/16)

• 단백질의 분류

• 단순 단백질 : 아미노산만으로 구성된 단백질

• 복합 단백질 : 단순 단백질 (아미노산)과 보결 분자(비아미노산 부분) 로 이루어진 단백질

• 유도 단백질 : 천연의 단백질이 산, 염기, 효소작용, 가열 등에 의하여 성질이 변화된 단백질

• 1차 유도단백질 : 변성에 의해 유도된 단백질, 콜라겐 → 젤라틴

• 2차 유도단백질 : 가수분해에 의해 유도된 단백질,

단백질 → 프로테오스(proteose), 펩톤(peptone)

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7-2. 단순단백질(1) `

• 알부민(albumin) : 물, 약염용액에 용해, 가열하면 응고

• 유황의 함유량 2% 정도, 산가수분해시 아미노산 생성

• 종류 : serum albumin(혈청), ovalbumin(난백), lactalbumin(우유), leucosin (밀)

• 글로불린(globulin) : 물에는 녹지 않으나 중성 염용액 및 약알칼리 용액에 용해, 가열하면 응고

• 종류 : serum globulin(혈청), ovoglolbulin(난백), fibrinogen(혈청),

• myosin(근육), glycinin(콩), phaseolin(팥)

• 글루텔린(glutelin) : 식물의 종자, 물, 중성 용매에는 녹지 않으나, 약산과 알칼리용액에는 용해

• 가열하면 응고, 글루타민이 많이 함유

• 종류 : glutenin(밀), oryzenin(쌀)

• 프롤라민(prolamin) : 물, 무수알코올에는 녹지 않으나 70-80%

알코올에는 용해

• 종류 : gliadin(밀), zein(옥수수), hordein(보리)

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7-2. 단순단백질(2) `

• 알부미노이드(albuminoid, scleoporprotein) : 모든 중성용매, 약산, 알칼리, 염용액에 불용성, 경질구조로 동물체 보호

• 종류 : keratin(털, 모발, 손톱, 발톱, 뿔, 말굽), elastin(혈맥, 난막, 새털),

• collagen(뼈, 손톱, 발톱, 말굽, 생선비늘), gelatin(뼈, 연골, 결합조직),

• fibroin(명주실)

• 히스톤(histone) : 동물에만 존재, 적혈구와 백혈구의 세포핵 주성분 물과 약산에는 녹으나 암모니아용액에는 침전

가열하면 응고, 가수분해시 염기성 아미노산 생성

• 종류 : hemoglobin(혈액), histone(흉선)

• 프로타민(protamin) : 동물의 생식세포에 존재 물과 약산에 잘 용해 되지만 가열하여도 응고되지 않음

가수분해시 주로 염기성 아미노산인 arginine 생성

• 종류 : sturine(상어 정액), scombrine(고등어 정액), kulpain(고래 정액)

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7-2-1. 단순단백질

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자료: 조신호 외(2014). 식품화학.

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7-3. 복합단백질 `

• 복합단백질의 종류 : 지단백질, 당단백질, 인단백질, 핵단백질, 색소단백질, 금속단백질 등

• 지단백질 : 분자중에 지질을 함유한 단백질 혈액, 난황, 우유, 혈청 등에 존재

• 종류 : β-lipoprotein, thromboplastin

• 당단백질 : 단순단백질과 당 또는 그 유도체와 결합

• 종류 : immunoglobulin G(Ig G), mucin

• 인단백질 :단백질과 인의 화합물이 결합

• 종류 : casein, vitellin

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7-3-1. 복합단백질

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7-4. 유도단백질 `

• 유도단백질 : 천연단백질이 산, 염기, 효소, 가열 등에 의하여 성질이 변화된 단백질

• 1차 유도단백질 : 변성에 의해 유도된 단백질

• 젤라틴 : 콜라겐 가열

• 2차 유도단백질 : 가수분해에 의해 유도된 단백질

• 프로테오스(proteose) : 단백질 분해

• 펩톤(peptone) : 프로테오스 분해

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7-5. 단백질의 성질 `

• 침전성

• 염석(salting out) : 염의 농도가 증가 하면 용해도가 감소, 등전점에서 염석이 가장 잘됨

• 침전 : Zn²⁺, Cu²⁺, 중금속 이온 등의 양이온(cation), TCA 등과 같은 산 의 음이온(anion)에 의해 침전

• 응고성

• 열응고 : 60～70^oC이상 가열시 응고

• 알코올, 산성에서 응고

• 자외선 흡수스펙트럼

• 타이로신(Tyr), 트립토판(Trp), 페닐알라닌(Phe) 등 방향족 아미노산, 280 nm에서 자외선을 최대 흡광 → 단백질, 280 nm에서 흡광도를 측 정

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7-6. 단백질의 정색반응 `

• 정색반응

• ① 닌하이드린 반응 : α-아미노기 유무

• 양성 : α-아미노산, 펩타이드, 단백질, 아민, 암모니아(자색)

• 음성 : β-, γ-아미노산

• ② 뷰렛 반응 : 2개 이상의 펩타이드결합 유무

• 양성 : 트라이펩타이드이상, 펩토오스, 프로테오스(자색)

• 음성 : 아미노산, 다이펩타이드

• ③ 잔토프로틴 반응 : 방향족 아미노산 유무, 양성 : 노랑색

• ④ 밀론(Millon) 반응 : 타이로신(Tyr) 유무, 양성 : 적색

• ⑤ 홉킨스-콜(Hopkins-Cole) 반응 : 트립토판(Trp) 유무, 양성 : 자색

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7-7. 단백질의 변성(1)

• 단백질의 변성 : 물리적, 화학적, 효소학적 요인 등에 의한 단백질의 구조 변 화, 즉 3차원 구조의 변화 → 생물학적 활성 상실

v 물리적 요인에 의한 변성

① 열에 의한 변성 : 60～70^oC

수용성 → 불용성 : 달걀, 우유 등의 알부민(삶은 달걀) 불용성 → 수용성 : 콜라겐 → 젤라틴

열변성 영향인자 : 온도, 수분 고함유량, 염(염화물, 황산염, 인산염), 등전점

② 동결(냉동)에 의한 변성 : -5～-1^oC

식품중의 물이 동결 → 조직 파손, 가치저하

냉동육 해동 → 드립 → 수용성 및 풍미성분 유출

③ 건조에 의한 변성 : 수분 제거 → 저장성 향상, 단백질과 지방질 산화 촉진, 미오신의 불용화

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7-7. 단백질의 변성(2)

화학적 요인에 의한 변성

① pH에 의한 변성

산, 알칼리 → 등전점 → 침전(응고) : 요구르트(젖산에 의한 카제인 응고), 치즈

② 염류에 의한 변성 salting in & salting out

염장에 의한 변화 : 어육 저장

식염에 의한 미오신의 변성 → 인산염 첨가시, 변성 억제

③ 금속이온에 의한 변성

칼슘, 마그네슘에 의한 응고 : 두부 효소에 의한 변성

레닌효소(레넷)에 의한 카제인 분해 : 치즈

(pH + 금속이온 + 효소 = 산 + 칼슘 + 레닌)

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7-7-1. 단백질의 변성

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< 단백질의 변성 >

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2. 단백질

7-7-2. 단백질의 변성요인

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v 식품의 조리, 가공에 의한 단백질의 변성

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7-8. 변성단백질의 싱질 `

• 변성 단백질의 성질

• ① 생물학적 특성의 상실

• ② 용해도의 감소

• ③ 반응성의 증가

• 유리 아미노기, 카복실기 증가

• ④ 소화 용이

• ⑤ 기타 성질 변화

• 자외선 흡광도 및 화학 반응성 증가