kfas

506

Copyright © 2017 The Korean Society of Fisheries and Aquatic Science pISSN:0374-8111, eISSN:2287-8815

서 론

어류

,

갑각류

,

패류

,

연체류등의원료수산물의가공공정중에 는

“process wastewaters”

^{라는수세수}

,

^{가열처리수}

(

^또는자숙 수

),

압착수등의액상의가공부산물

(100 tons

의수산물원료에 대해평균유속

1100 tons/h

의가공처리수를사용

)

이대량으로 발생한다

(Afonso and Borquez, 2002; Dumay et al., 2008).

이

러한수산식품가공공정에서발생가공처리수

(process waters)

는유기물부하가높기때문에환경에부정적인영향을미치지 않도록효과적인처리없이배출하는것은환경오염의원인이 된다

.

^{그러나이러한가공처리수는잠재적으로이용가치가높} 은유기성분및단백질성분이다량함유되어있다

.

수산 가공처리수중에 수세수

(wash water)

는

surimi

제조 시어육중의지질성분과수용성물질

(

비타민및색소

)

과단

Fish Roe Concentrates의 제조과정 중에 발생하는 Processed Waters 의 식품기능성과 생리활성

윤인성 ^1,3 ·이균우 ^1,3 ·강상인 ^2,3 ·박선영 ^2,3 ·김진수 ^2,3 ·허민수 ^1,3 *

1경상대학교 식품영양학과/해양산업연구소, ²경상대학교 해양식품생명 의학과/해양산업연구소, ³경상대학교 수산식품산업화 기술지원센터

Food Functionality and Biological Activity of Processed Waters Produced during the Preparation of Fish Roe Concentrates by Cook-dried Process

In Seong Yoon

^1,3

, Gyoon-Woo Lee

^1,3

, Sang In Kang

^2,3

, Sun Young Park

^2,3

, Jin-Soo Kim

^2,3

and Min Soo Heu

^1,3

*

1Department of Food and Nutrition/Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea

2Department of Seafood and Aquaculture Science/Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University, Tongyeong 53064, Korea

3Research Center for Industrial Development of Seafood, Gyeongsang National University, Tongyeong 53064, Korea

This study evaluated the protein recovery and functional properties and biological activity of boiled and steamed process water (BPW and SPW, respectively) generated from the preparation of concentrated roe of bastard halibut (BH; Paralichthys olivaceus ), skipjack tuna (ST; Katsuwonus pelamis ), and yellowfin tuna (YT; Thunnus albacares ) using the cook-dry process. The protein loss from the water extracts (EXT) of 100 g of roe protein was 15.05-19.71%

and was significantly (P<0.05) higher than that of BPW (5.47-10.34%) and SPW (3.88-8.18%). The foam capacity of BPW (166-203%) and SPW (15-194%) was better than that of EXT. The emulsifying activity index of the original samples was lower than those (15.40-107.86 m ² /g) of diluted protein samples. The 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) radical scavenging activity and the reducing power of BPW and SPW were stronger than those of EXT. The 2,2′-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid (ABTS ⁺ ) radical scavenging activity of EXT (0.028-0.045mg/

mL) was significantly higher those of BPW and SPW. The angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activ- ity of SPW was the highest for BH (1.04 mg/mL), followed by YT and ST. The predominant amino acids in SPW were Glu, Ala, Leu, and His. These results demonstrate that processing water containing diluted organic components, including protein, can be consumed directly by humans as a functional reinforcing material after appropriate concen- tration processes.

Key word: Fish roe concentrate, Processed water, Food functionality, Biological activity, Tunas

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https://doi.org/10.5657/KFAS.2017.0506 Korean J Fish Aquat Sci 50(5) 506-519, October 2017

Received 18 August 2017; Revised 10 September 2017; Accepted 18 September 2017

*Corresponding author: Tel: +82. 55. 772. 1440 Fax: +82. 55. 772. 1430

E-mail address: [email protected]

백질성분

(sarcoplasmic protein, amines, enzymes)

^의대부분 이제거될때까지수세와탈수하는과정에서다량발생하며

(Afonso and Borquez, 2002; Dumay et al., 2008), Watanabe et al. (1982)

은

surimi

제조시어육중량당약

10-20

배의수세수가 발생하고

,

이들중에는

2-5 g/L

의수용성단백질이함유되어있 으며

,

^{수세및탈수과정에서총단백질의}

30%

^{정도가손실된다} 고하였다

.

어육

fillet

가공시에는원료중량에대해

10-30

배의 가공처리수가사용되고

,

이과정에서어육단백질의

5-12%

가 손실되며

,

특히어육과직접물이닿는

fillet machine

내에서의 초기가공처리수의단백질함량이높다고하였다

(Afonso and Borquez, 2002). Lobster

^{의자숙수에는}

0.11%

^{의단백질성분} 과

0.025%

의지질성분이함유되었다고보고하였다

(Dumay et al., 2008).

새우가공중에는가공원료중량당

50

배의가공수가 사용되며

,

희석상태의단백질성분이

0.1-0.6 g/L

함유되어있 어

,

이를가열농축하여새우향미소재로이용하고자한보고

(Dumay et al., 2008),

^굴수세액

(Kim and Heu, 2001b; Kim et al., 2001a)

및자숙액

(Kim and Heu 2001a; 2001b)

을농축및 분말화한인스턴트수프의제조및품질안정성에대하여연구 가있으며

,

대합의

3

차수세수를

clam juice (Hood et al., 1976)

와탈수

clam flavour (Joh and Hood, 1979)

로이용하고자연 구

,

^굴

,

^{참치및문어자숙액의식품성분특성과건강기능특성} 에대한보고

(Oh et al., 2007)

그리고붉은대게자숙액및효소 가수분해물의영양성분과건강기능특성에대한연구

(Kang et al., 2007)

그리고오징어자숙액

(Cho et al., 2000)

의타우린함 량에관한연구등이있다

.

이상의연구보고에따르면가공처리 수로부터유용성분의회수방안에대한연구가대부분이며

,

^일 부분말화하여향미소재나인스턴트수프의첨가물로이용하고 자하는연구와농축가공처리수로부터제조한효소가수분해물 의건강기능성에대한연구가있을뿐이다

.

따라서수산가공공 정에서가공처리수자체의식품기능성및건강기능성에초점 을맞춘효용성및그가치에대한연구는거의없으며

,

^이에대 한연구가요구된다

.

한편

,

수산가공산업에서 수산물의가공중에머리

,

껍질

,

비 늘

,

내장

,

그리고알과같은다양한고형상의가공부산물이다량 으로발생하며

,

전체중량의

30-60%

를차지한다

(Narsing Rao et al., 2014; Klomklao and Benjakul, 2016).

^{이러한수산가} 공부산물은그일부만이어유

(fish oil),

어분

(fish meal),

동물 사료

,

질소성분비료등으로이용되고있을뿐이다

(Dong and Bechtel, 2010).

이러한가공부산물중에서어류알

(Fish roe)

은 알집

(skeins)

에둘러싸인알을말하며

,

단백질

(Sikorski, 1994)

및필수지방산

(Mahmoud et al., 2008)

^{이풍부한고영양성의식} 품재자원이지만

,

연어나철갑상어알의캐비어

(caviar),

명란 등직접적인이용은매우한정적이다

.

대부분식품소재로이용 되지못하는어류알에대한선행연구

(Heu et al., 2006)

를바탕 으로보다효율적인유용단백질자원및식품소재로서의이용 을위하여

,

^{어류알로부터분말농축물의제조}

(Lee et al., 2016)

와그식품기능특성

(Park et al., 2016)

^{에대해연구를수행한} 바있지만

,

이의제조과정에도

2

차가공부산물인가열처리가공 수가발생하였다

.

따라서이연구에서는넙치

(BH, bastard halibut Paralichythys olivaceus),

^가다랑어

(ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis)

및황다랑어

(YT, yellowfin tuna Thunnus albacare)

^알로부터 분말농축물의제조시발생하는가열처리가공수

(boiled pro- cess water

및

steamed process water)

에대하여거품및유화 형성능에따른식품기능특성과항산화활성및항고혈압활성 에대하여살펴봄으로서

,

수산가공산업에서가공처리수의하 나의모델로서식품및건강기능적인측면의가치에대해조명 하고자하였다

.

재료 및 방법

재료

넙치

(BH, Paralichythys olivaceus)

^{알은통영시소재수산시} 장에서구입하였으며

,

가다랑어

(ST, Katsuwonus pelamis)

^및 황다랑어

(YT, Thunnus albacares)

알은창원시소재동원산업

(Dongwon F&B Co., Ltd. Changwon, Korea)

으로부터동결 상태의알을분양을받아사용하였다

.

^{동결된알은}

4℃

^에서

24 h

동안부분해동하여약

1.5 cm

크기로세절하고

food grinder (SFM-555SP, Shinil Industrial Co., Ltd., Seoul Korea)

로마

쇄하였다

.

마쇄한알은다시

-20℃

에보관하면서실험에사용

하였다

.

어류알

concentrate

^는

Lee et al. (2016)

^{의 방법에따라가} 열

-

건조공정

(boiled

및

steamed process)

을 통해 제조하였으 며

,

이때발생하는

processed waters

로서

boiled process wa- ter (BPW)

와

steamed process water (SPW)

를본실험의재료 로사용하였다

.

즉

, 100 g

의마쇄한알을파우치

type tea bag (polyethylene polyprophylene, 16×14.5 cm)

^에담아

5

^배량의 탈이온수에침지한다음

,

시료의중심온도가

80℃

가되는시점 부터

20 min

동안삶기

(boiled process)

를하였으며

,

또한동일 하게준비한다른시료는수증기로찌기

(steamed process)

를중 심온도가

80℃

가되는시점부터

20 min

동안실시하였다

.

이과 정을통해액상의가공부산물인

BPW

^와

SPW

^{를각각얻었다}

.

아울러마쇄한알

100 g

에

5

배량의탈이온수를가하여균질 화한

(POLYTRON® PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)

다음

,

원심분리

(Supra 22K, Hanil Science Indus- trial Co., Ltd., Incheon, Korea, 12,000 g, 4℃, 20 min)

^하여얻 은상층액을대조구로서알추출물

(EXT, water extract)

^을제 조하였다

.

단백질

가열처리공정중에발생하는가공수

(processed water)

로서

BPW

와

SPW

의단백질농도는

Lowry et al. (1951)

의방법에

따라표준단백질로서

bovine serum albumin

^{을사용하여구한} 검량선을통해측정하였다

.

또한넙치

(BH),

가다랑어

(ST)

그 리고황다랑어

(YT)

알

(Roe)

의단백질함량은

semi-micro Kjel- dahl

법

(AOAC, 1995)

으로측정하였다

.

전기영동

시료의단백질분자량분포는

Laemmli (1970)

^{의방법에따} 라

sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electropho- resis (SDS–PAGE)

로 측정하였다

.

즉

,

시료액은

SDS-PAGE

시료조제용완충액

[2% SDS (w/v), 10% glycerol (v/v), 2%

β-mercaptoethanol (v/v)

및

0.002% bromophenol blue (w/v)

을함유하는

62.5 mM Tris–HCl buffer pH (6.8)]

^과

4:1 (v/v)

^비 율로혼합한후

, 100℃

에서

3 min

동안가열하여조제하였다

.

이 렇게준비한시료

(20 μg

의단백질

)

는

10% Mini-PROTEAN®

TGX™ Precast gel (Bio-Rad Lab., Inc., California, USA)

에 주입하고

, Mini-PROTEAN® Tetra cell (Bio-Rad Lab. Inc., California, USA)

^{에장착한다음}

,

^{일정한전류}

(10 mA per gel)

를통하게하여전기영동실시하였다

.

단백질의분자량분포는

Precision Plus Protein™ standards (10-250 K, Bio-Rad Lab., Inc., California, USA)

를사용하여확인하였다

.

총 아미노산

각시료의총아미노산분석은

AOAC

^법

(AOAC 1995)

^에따 라측정하였다

.

즉

,

각액상의시료

(2.5 mL)

는진한염산

(12 N HCl)

과 동량으로 혼합한후

, 110℃

의

heating block (HF21;

Yamoto Science Co, Tokyo, Japan)

에서

24 h

동안가수분해를 실시하였다

.

시료의가수분해물은

glass filter

를장착한감압여 과장치

(ASPIRATOR A-3S, EYELA, Tokyo, Japan)

^로여과한 다음

, sodium citrate buffers (pH 2.2)

로

50 mL

로정용하였 다

.

이렇게제조한시료는

0.2 μm syringe filter (13HP020AN, Hydrophilic type, AVANTEC, Tokyo, Japan)

로여과하여아미 노산분석기

(model 6300; Biochrom 30, Biochrom Ltd., Cam- bridge, UK)

^{로총아미노산을분석하였으며}

,

^{분석결과는}

100 g

단백질에대한개별아미노산의

mg

함량으로나타내었다

. 거품성 및 거품안정성

시료의 거품성

(FC, forming capacity)

과 거품안정성

(FS, form stability)

은

Thiansilakul et al. (2007)

의방법을다소수정 한

Park et al. (2016)

^{에따라측정하였다}

.

^즉

, 10 mL

^{시료용액은}

25 mL

의메스실린더에옮겨담고

,

균질기

(POLYTRON® PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)

로

12,500 rpm

에서

1 min

동안균질화하였다

.

거품이형성된시료는주 어진시간

(0, 15, 30

및

60 min)

동안실온에서정치하면서

,

총 부피와거품의부피를측정하여아래의식에따라

FC

^와

FS

^를 구하였다

.

Foaming capacity (%) =

^VTV₀ ^×100

Foam stability (%) =

(FT/VT)^(Ft/Vt) ×100

이때

VT

는균질후총부피

, V

₀는균질전의총부피

, FT

는균 질직후거품의부피

, Ft

와

Vt

는주어진시간

(t = 15, 30 and 60 min)

경과후의거품부피및총부피를각각나타낸다

.

유화능과 유화안정성

유화능

(EAI, emulsifying activity index)

과유화안정성

(ESI, emulsion stability index)

은

Pearce and Kinsella (1978)

의방법 을다소수정한

Park et al. (2016)

에따라측정하였다

.

각시료 는식용유

(soybean oil, Ottogi Co., Ltd., Seoul, Korea)

와

1:3 (v/v)

^{의비율로혼합하여균질화한}

(12,500 rpm, 1 min)

^다음

,

균질액이 담긴 메스실린더의 아래쪽에서 일정량

(50 μL)

의

emulsion

을 취하여

5 mL of 0.1% sodium dodecyl sulfate (SDS)

용액과혼합하였다

.

이혼합액은분광광도계

(UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)

를사용하여

500 nm

파장에서균질화한 직후의 흡광도

(A0min)

^와

10

^{분경과 후의 흡광도}

(A10min)

^를 측정하여아래의식으로각각

EAI (m2/g protein)

와

ESI (min)

를구하였다

.

EAI (m

²

/g protein) =

2×2.303×A×DF

l

^×

φ

×

C

이때

, A

는

500 nm

에서의흡광도

, DF

는희석비

(100), l

^은빛 이통과하는

cuvette

^의폭

(1 cm), φ

^{는혼합액중에식용유가차} 지하는비율

(0.25)

그리고

C

는단백질의농도

(g/mL)

를각각나 타낸다

.

ESI (min) = A

₀^×

Δ t ΔA

여기서

ΔA

는

A

_0min에대한

A

_10min의흡광도의차이

, Δt

는

10 min

를의미한다

.

DPPH 라디칼 소거활성

각시료의

2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH)

라디칼소 거활성은

Blois (1958)

의방법을수정하여측정하였다

.

각시료 액

(1.5 mL)

에대하여동량의

0.4 mM DPPH radical ethanolic

solution (1.5 mL)

과혼합하고

,

실온의암소에서

30 min

동안반 응시킨후

,

^파장

517 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)

^에 서흡광도를측정하였다

. DPPH

라디칼소거활성

(%)

은아래 의식에따라구하였으며

, IC

₅₀

value (mg/mL)

는

50%

의

DPPH

소거활성을나타내는시료의농도

(mg/mL)

로정의하였다

.

DPPH radical scavenging activity (%) =

(Control₅₁₇-Sample₅₁₇)

Control₅₁₇

×100

이때

,

대조구

(control517)

는시료용액대신탈이온수를가하 여

,

측정한흡광도를나타낸다

.

ABTS ⁺ 라디칼 소거 활성

2,2'-Azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) di- ammouium salt (ABTS

⁺

)

라디칼 소거활성은

Binsan et al.

(2008)

의방법을다소수정하여측정하였다

.

먼저각각

7.4 mM ABTS

^용액과

2.6 mM potassium persulfate

^{용액을제조한다}

음

,

동량혼합하여 실온의암소에서

12 h

동안반응시킨 용액

을사용하였다

.

이실험용액

(2 mL)

은

50 mL

의

ethanol

과혼 합한다음

,

파장

734 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)

에 서의흡광도가

1.00±0.02 units

이되도록하여

, ABTS

⁺용액 을최종적으로제조하였으며

,

^{이용액은실험직전에바로제} 조하여사용하였다

.

각시료용액

(1 mL)

은

3 mL

의

ABTS

⁺용 액과혼합하여

,

실온의암소에서

30 min

동안반응시킨후

,

파 장

734 nm

에서흡광도를측정하였다

. ABTS

⁺라디칼소거활 성

(%)

은아래의식으로계산하였으며

, IC

₅₀

value (mg/mL)

는

50%

^의

ABTS

^{+라디칼소거활성을나타내는시료의농도}

(mg/

mL)

로정의하였다

.

ABTS

⁺

radical scavenging activity (%) =

(Control₇₃₄-Sample₇₃₄)

Control₇₃₄

×100

이때의대조구

(control

₇₃₄

)

^{는시료용액대신탈이온수를가하} 여

,

측정한흡광도를나타낸다

.

Superoxide dismutase (SOD) 유사활성

SOD

유사활성은

Marklund and Marklund (1974)

의방법을 일부수정하여측정하였다

. 500 μL

의각시료용액은

500 μL of 7.2 mM pyrogallol (10 mM HCl

^에용해

)

^과

3 mL

^의

1 mM EDTA

를함유하는

50 mM Tris-HCl

완충액

(pH 8.5)

을혼합하 여

, 30 min

동안반응시켰다

.

이어서

100 μL of 1 N HCl

를가하 여반응정지시키고

,

파장

420 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)

에서흡광도를측정하여아래의식을통해

SOD

유사활 성

(%)

^{을계산하였다}

.

SOD-like activity (%) =

[ (Control₄₂₀-Sample Black₄₂₀)

]×100

(Control₄₂₀-Control Black₄₂₀)

이때의

sample blank

^는시료에

1 N HCl

^{을가해반응정지시} 킨후

, pyrogallol

을첨가하여측정한흡광도이며

, control blank

는시료대신탈이온수와

1 N HCl

을혼합한다음

, pyrogallol

를 첨가해측정한흡광도를나타낸다

.

환원력

각시료용액의환원력

(RP, reducing power)

^은

Oyaizu (1988)

의방법을일부수정하여측정하였다

.

각시료용액

(1 mL)

는

1 mL

의

0.2 M sodium phosphate

완충액

(pH 6.6)

과

1 mL

의

1%

(w/v) potassium ferricyanide

을혼합하여

50℃

의항온수조에 서

20 min

동안반응시켰다

.

이어서

1 mL

의

10% (w/v) trichlo- roacetic acid (TCA)

^{를가해반응정지하고}

,

^원심분리

(1,890 g, 10 min)

하였다

. 1.5 mL

의상층액은

1.5 mL

의탈이온수와

0.3 mL

의

0.1% (w/v) ferric chloride

용액을혼합하여

, 10 min

동안 반응후

,

파장

700 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)

에서 흡광도를측정하였다

.

환원력의

EC

₅₀값

(mg/mL)

은흡광도

0.5

를나타내는데필요한시료의농도로정의하였다

.

Tyrosinase 저해활성

각시료용액의

Tyrosinase

저해활성은

Iida et al. (1995)

의방 법을다소수정하여측정하였다

.

즉

, 300 μL

의시료용액은

900 μL

의

mushroom tyrosinase (50 Unit/mL)

와

1.5 mL of 50 mM phosphate buffer (pH 6.8)

^{을혼합하여실온에서}

30 min

^동안 전단계반응을실시한후

, 300 μL of 10 mM 3,4-dihydroxy-L- phenylalanine (L-DOPA)

용액을가하여

,

파장

475 nm

에서

20 min

동안

1 min

간격으로생성되는

dopachrome

의흡광도를모 니터링하면서측정하였다

. Tyrosinase

저해활성

(%)

은아래의 식을통하여계산하였다

.

Tyrosinase inhibitory activity (TIA, %) =

(Control₄₇₅-Sample₄₇₅)

Control₄₇₅

×100

여기서대조구

(control

₄₇₅

)

는시료대신탈이온수가하여측정 한흡광도를의미한다

.

Angiotensin I-converting enzyme (ACE) 저해활성 ACE

저해활성은

Cushman and Cheung (1971)

의방법을다 소수정하여측정하였다

. 100 μL

의시료용액

, 50 μL

의

ACE extracts (rabbit lung acetone powder, Sigma-Aldrich Co.

LLC. St. Louis, MO)

^그리고

50 μL

^의

0.05 M sodium borate

완충액

(pH 8.3)

을혼합한반응액은실온에서

30 min

동안전단 계반응을실시한다음

, 50 μL

의

5 mM hippurly-his-leu (HHL)

acetate salt

를함유한

0.05 M sodium borate

완충액

(pH 8.3)

을 가하여

37℃

의항온수조에서

60 min

동안반응을진행하였다

.

효소반응의정지는

250 μL of 1 N HCl

^{을가하여실시하였으}

며

,

^이어서

1.5 mL

^의

ethyl acetate

^{를가한다음}

,

^원심분리

(1890 g, 10 min, 4℃)

^하였다

. 1.0 mL

의상층액을시험관에옮기고

100℃

의

heating block

에서

1 h

동안

ethyl acetate

를완전히증 발시킨다음

,

유리된

hippuric acid

는

1.0 mL

의탈이온수로용 해시킨후

,

파장

228 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)

에 서흡광도를측정하였다

. ACE

^저해활성

(%)

^{은아래의식에따} 라구하였으며

, IC

₅₀값

(mg/mL)

은

ACE

활성의

50%

를저해하 는시료의농도로정의하였다

.

ACE inhibitory activity (%) =

[1- (Control₂₂₈-Sample Black₂₂₈)

]×100

(Control₂₂₈-Control Black₂₂₈)

이때의

sample blank

는시료에

1 N HCl

을가하여반응정지 시킨후

, HHL

을첨가해측정한흡광도이며

, control blank

는시 료대신탈이온수와

1 N HCl

을혼합한다음

, HHL

을가하여측 정한흡광도를나타낸다

.

통계처리

모든 실험은

3

회 반복 실시하여

,

평균

(average)

과 표준편 차

(standard deviation)

로 나타내었다 데이터는

SPSS 12.0 K (SPSS Inc., Chicago, IL, USA)

통계프로그램을이용하여

ANOVA test

를통해분산분석을실시하고

, Duncan

의다중위 검정법으로최소유의차검정

(P<0.05)

^{을실시하였다}

.

결과 및 고찰

단백질 회수율

Table 1

^은넙치

(BH),

^가다랑어

(ST)

^{그리고황다랑어}

(YT)

^알 농축물

(roe concentrate)

의제조과정중에발생하는가공처리수

(processed water)

의단백질회수율

(

시료의기준에서는단백질 손실율

)

에대하여나타낸것이다

.

먼저

,

시료인어류알의단백 질함량은

BH

가

18.21, ST

는

20.42

그리고

YT

는

18.27 g/100 g

^이었다

.

^{이들어류알로부터}

5

^{배량의탈이온수를가해얻어} 진알추출물인

EXTs

는

581-669 mL

의범위이었으며

,

삶기 공정

(boiled process)

에서얻어진

BPWs

의경우는

83-105 mL

수준그리고찌기공정

(steamed process)

에서얻어진

SPWs

는

95-103 mL

수준이었다

.

100 g

^{어류알에대하여}

EXTs

^{의총단백질함량은각각}

3.59 (BH), 3.11 (ST)

그리고

2.75 g/100 g (YT)

이었으며

,

이때

,

단 백질의회수율또는손실율

(Protein loss, %)

은각각

19.1(BH), 15.23(ST)

그리고

15.05% (YT)

이었다

.

백색육어류인넙치가 회유성혈합육어류인다랑어류에비해단백질의손실율이높 은것으로나타났다

.

한편

,

삶기공정의

BPWs

는

1.11-1.88 g/100 g

의단백질함량 범위를나타내었으며

,

찌기공정의

SPWs (0.71-1.49 g/100 g)

에비하여유의적으로높았다

(P<0.05).

이는삶기공정

(BPW)

이찌기공정

(SPW)

^{에비해시료와가공처리수가접촉되는표}

면적이상대적으로넓어

,

용해되어유리되는아미노산및단백 질등의유기성분의함량이많아진것에기인하는것으로판단 되었다

.

가공처리수의 이용측면에서 단백질성분의 회수율

(

어류 알 의측면에서는단백질손실율

)

^은

EXTs (15.05-19.71%)

^에비 하여가열처리 공정

(BPWs

및

SPWs)

이상대적으로조직단 백질의가열변성및응고로인한유리되는단백질성분의함량 이적어손실율

(3.88-10.43%)

이낮은것으로확인되었다

.

이 실험결과 어종및가열처리공정에따라단백질성분의농도 및함량에는차이가있었으며

,

^{이들가공처리수에는약}

4%

^이 상의단백질이함유되어있는것으로확인되었다

.

수산원료의 처리에있어서

,

어획단계에서의간단한수세및가공공장에서 의원료의전처리및수세공정등에서수세수가발생하게되고

,

가열처리공정에서발생하는가공수등다양한액상의가공부 산물

(liquid byprotucts)

^{이발생한다}

.

^{이들가공부산물에는주} 로

sarcoplasmic protein,

효소

,

혈액등의단백질성분및지질 성분을함유하고있다

(Dumay et al., 2008). Cho et al. (2000)

은오징어탈피수세수와자숙수의단백질함량은각각

1.1%

와

0.6%

라고하였으며

,

오징어단백질의

5.5%

및

3.0%

를차지하 였다

. Kim et al. (2001b)

^{은식품소재로서굴수세수및자숙수} Table 1. Protein recovery (%, w/v) of processed waters obtained from fish roe during cook-dried process

Sample Volume

(mL/100 g roe) Protein¹

(mg/mL) Total protein

(g/100 g roe) Protein loss (%)

BHRoe 18.21 0.00

EXT 669.03 5.36 3.59^a 19.71^a

BPW 105.11 17.91 1.88^b 10.34^b

SPW 97.79 15.27 1.49^c 8.18^c

ST Roe 20.42 0.00

EXT 646.44 4.81 3.11^a 15.23^a

BPW 95.29 13.52 1.28^b 6.31^b

SPW 103.32 8.10 0.84^c 4.11^c

YT Roe 18.27 0.00

EXT 581.64 4.72 2.75^a 15.05^a

BPW 83.08 12.02 1.00^b 5.47^b

SPW 95.83 7.40 0.71^c 3.88^c

1Based on Lowry at al. method (1951). BH, bastard halibut Parali- chthys olivaceus; ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis; YT, yel- lowfin tuna Thunnus albacares; EXT, water extract; BPW, boiled process water; SPW, steamed process water. Values are mean of triplicate determination. Means with different letters within the same sample are significantly different at P<0.05 by Duncan’s mu- tiple range test.

의단백질함량은

0.4%

^및

0.8%

^{이었고자숙수의단백질함량이} 높다고보고하였다

.

가다랑어

,

문어및굴자숙수의단백질함량 은각각

3.64, 1.48

및

1.36 g/100 mL

이었으며

(Oh et al., 2007),

붉은대게자숙수의단백질함량은

12.2%

라고보고한바있다

(Kang et al., 2007).

수산가공산업에서의가열처리공정은참치

,

^굴

,

^{대합등과같} 은통조림원료의경우주로레토르트를이용하여살균공정을 동반한고온가압의찌기공정을통해가열처리가이루어지며

(Hood et al., 1976; Yeo et al., 1998; Kim and Heu, 2001a; Oh et al., 2007),

갑각류의경우도찜솥을이용한찌기공정

(Kang et al., 2007)

^을

,

^{일부문어와오징어등의연체류는원료를침} 지하여삶기공정

(Cho et al., 2000; Oh et al., 2007)

을

,

건멸치 의경우선상에서해수로직접단시간삶기공정을통한가열 처리

(Ji et al., 2002)

를하게된다

.

또한수세및가열처리공정 을통해원료중량당단백질의손실은

5-30% (Watanabe et al., 1982; Afonso and Borquez, 2002)

^에이른다

.

^{이공정에서원}

료중량당

10-50

배의수세수및가열처리가공수가발생하고

가용성단백질성분및지질성분이

2-5 g/L (

약

0.2-0.5 %)

이함 유되어있다

(Watanabe et al., 1982; Dumay et al., 2008).

이상 의실험결과와연구보고에따르면

,

어류알가열처리공정에서 발생하는가공처리수

(BPWs

^와

SPWs)

^{에는단백질성분의이용} 가능성이높은것으로판단되었으며

,

이를이용하고자하는노 력이절실하다

.

따라서이연구에서는이들가공처리수의식품 기능성및생리활성에초점을맞춰그이용가치에대해살펴보 고자하였다

.

단백질 분자량 분포(SDS-PAGE)

넙치

(BH),

가다랑어

(ST)

그리고황다랑어

(YT)

알의가공처 리수의

SDS-PAGE

에의한단백질분자량분포는

Fig. 1

에나 타내었다

.

넙치알

(roe)

의단백질분포

(Lane 1)

은

100-10 K

범 위에서

9

개의단백질밴드의분포가확인되었으며

,

각각

100- 75 K

^에서

3

^개의밴드

, 75-50 K

^사이에서

3

^{개의밴드가}

,

^그리고

25-10 K

범위에서

3

개의밴드가관찰되었다

.

넙치

EXT

의단백 질분포

(Lane 2)

은

100-75 K

범위에

3

개의밴드

, 75-25 K

사이 의범위에서

5

개의밴드가그리고

20-10 K

범위에서밴드를형 성하지않았다

. BH

알과

EXT

간의단백질분포는

50-25 K

와

15-10 K

^{범위에서다소차이가있었다}

. BH

^의

BPW (Lane 3)

및

SPW (Lane 4)

의단백질분포는

250 K

에서하나의가늘고명 확한밴드가확인되었으며

, 37-20 K

범위에는희미하게단백질 의분포가인지되었고

, 20-10 K

및

10 K

이하에서진하게단백 질분포가확인되었다

.

또한

BPW

와

SPW

간에는단백질의분 포에는거의차이가없었으며

,

^{이들의단백질농도차이에따른} 단백질의발색정도에서차이가있을뿐이었다

.

가다랑어

(ST)

알의단백질분포

(Lane 5)

는

250-100 K

범위에 서단백질의분포가확인되었으나밴드를형성하지는않았다

. 100-75 K

범위에명확한

2

개의밴드

, 37 K, 25 K

및

15 K

부근에

서각각하나의밴드가관찰되었고

, 15-10 K

범위에서도

2

개의 밴드가확인되었다

.

가다랑어

(ST) EXT

의단백질분포

(Lane 6)

는

100-75 K

범위에희미한

2

개의밴드

, 50 K

부근의희미한

2

개의밴드가확인되었으며

, 50-37 K

^및

25 K

^{부근에서단백질} 분포가관찰되었고

, 15 K

범위에서희미한

2

개의단백질밴드 가확인되었다

. ST

의

BPW (Lane 7)

및

SPW (Lane 8)

의단백

질밴드는

37-20 K

범위에는희미하게단백질의분포가인지

되었고

, 20-10 K

및

10 K

이하에서진하게단백질분포가확인 되었다

.

^또한

BPW

^와

SPW

^{간에는단백질의분포에는거의차} 이가없었다

.

황다랑어

(YT)

알의단백질분포

(Lane 9)

는

250-100 K

범위에 서넓은단백질밴드의분포가관찰되었으며

, ST (Lane 5)

와마 찬가지로

100-75 K

범위에명확한

2

개의밴드가관찰되었으나

, 50-37 K

^범위에서

2

^{개의명확한밴드가확인되어}

ST (Lane 5)

와는다소차이를보였다

.

그러나

ST (Lane 5)

와같이저분자 량

25 K

및

15 K

부근에서각각하나의밴드가관찰되었고

, 15- 10 K

범위에서도

2

개의희미한밴드가확인되었다

. YT

의

EXT (Lane 10)

는

YT

알

(Lane 9)

과유사한단백질밴드의분포를보 였으며

, 100-75 K

^범위에서

2

^{개의밴드가선명하게관찰되었} 다

. YT

의

BPW (Lane 11)

및

SPW (Lane 12)

의단백질분포는

50 K

부근에서명확한하나의밴드가확인되었으며

, 37-25 K

범위에는희미하게

3

개의단백질밴드가인지되었고

, 25-20 K, 15 K

및

10 K

부근에서희미한단백질밴드가관찰되었다

.

이 들

BPW

^와

SPW

^{간에는단백질밴드의분포에는두드러진차이} 가없었다

.

이상의

SDS-PAGE

에따른단백질의분자량분포는 어종간의차이가확인되었으며

,

어종별가공처리수간에도확 Fig. 1. SDS-PAGE pattern of processed waters obtained from fish roe during cook-dried process. M, molecular weight maker; Lane 1, 5 and 9 for fish roes; Lane 2, 6 and 10 for water extract (EXT);

Lane 3, 7 and 11 for boiled process water (BPW); Lane 4, 8 and 12 for steamed process water (SPW).

skipjack tuna yellowfin tuna bastard halibut

250 150 100 75 50 37

25 20

15

10

M 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12

0 10 20 30

Ty ro si na se inh ib itio n (% )

7.50

14.17

8.73

2.50

0.41 1.25

BH ST YT

Sample

EXT SPW

0.0 1.0 2.0 3.0

IC

50

(m g/ m L) _1.63

1.19 1.14

1.04

1.31 1.22

BH ST YT

Sample

EXT SPW