3장. 아미노산
3.1 단백질은 20가지 아미노산의 다양한 조합으로 구성
• α-아미노산은 α-탄소, 아미노기, 카르복실기, 수소 원자, 곁사슬(R group) 로 구성
• 대부분의 아미노산들은 거울상모양의 두 가지 형태로 존재
• 아미노산은 키랄(chiral) 형태를 가짐 – L형 또는 D형
• 단백질은 단지 L-형 아미노산들로만 구성됨
• 모든 아미노산은 최소한 2개 이상 전하를 가짐
• 중성 상태에서 존재하는 아미노산은 양극성 이온(zwitterion)으로 존재
• 양극성 이온 형태에서는 아미노기가 양성자를 얻고(NH3+), 카르복실기는 양 성자를 잃어버림(COO-)
• 아미노산의 이온화 상태는 pH에 따라 달라짐
3.1 단백질은 20가지 아미노산의 다양한 조합으로 구성
3.2 아미노산들은 다양한 작용기들을 가지고 있다.
• 20가지 아미노산은 크기, 모양, 전하, 수소 결합능력, 소수성 특성과 화학 반 응능력이 다양한 곁사슬을 가짐
• 아미노산이 가진 R-부분의 화학적 특성에 따라 네 개의 그룹으로 나눔 1. 비극성의 소수성 아미노산
2. 극성 아미노산
3. 양전하를 갖는 양성 아미노산 4. 음전하를 갖는 음성 아미노산
3.2 아미노산들은 다양한 작용기들을 가지고 있다.
• 소수성 아미노산은 주로 탄화수소 곁사슬을 가짐
• 수소와 탄소로만 구성된 곁사슬을 갖는 아미노산은 소수성이다.
• 글리신(glycine) :
– 가장 간단한 아미노산, 하나의 수소 원자만을 곁사슬로 가짐
– α-탄소 원자에 두 개의 수소 원자가 결합되어 유일한 비키랄(achiral)
• 알라닌(alanine) :
– 메틸기(-CH )를 곁사슬로 가짐
3.2 아미노산들은 다양한 작용기들을 가지고 있다.
• 발린(valine), 루신(leucine), 이소루신(isoleucine)
• 메티오닌(methionine) : 티오에테르(-S-)기를 포함하는 커다란 지방족 사슬을 가짐
• 프롤린(proline) :
– 지방족 곁사슬을 갖지만, 곁사슬이α-탄소와 질소 원자 모두에 결합함
• 페닐알라닌(phenylalanine) :
– 비교적 단순한 방향족(aromatic) 곁사슬을 가짐
• 트립토판(tryptophan) :
– 비교적 단순한 방향족(aromatic) 곁사슬을 가짐
– 메틸렌(-CH2-)에 인돌 고리가 연결. 인돌 고리는 두 개의 융합된 고리구조와 NH기로 구성
• 소수성 효과 : 커다란 지방족 및 방향족의 소수성 아미노산은 세포의 수용성 환경을 피하여 단백 질 내부에서 서로 모이는 경향. 이는 수용성 단백질이 독특한 삼차원 구조를 형성하는 원동력
3.2 아미노산들은 다양한 작용기들을 가지고 있다.
• 극성 아미노산은 전기음성도가 큰 원자를 포함한 곁사슬을 가짐
• 세린(serine), 트레오닌(threonine), 티로신(tyrosine) : – 히드록실기를 가짐
– 세린은 메틸기에 히드록실기가 결합됨
– 트레오닌은 메틸기 대신 히드록실기가 있는 발린의 한 종류 – 티로신은 커다란 방향족 고리에 친수성의 히드록실기가 있음
• 시스테인(cysteine) :
– 설프히드릴이나 티올기라고 부르는 –SH가 히드록실기 대신에 존재
– 설프히드릴기는 히드록실기보다 반응성이 좋아서 약알칼리성에서도 양성자를 완전히 잃어 티올 이온을 만들 수 있음
– 서로 가까이 존재하는 한 쌍의 설프히드릴기는 이황 결합을 만들 수 있음.
• 아스파라진(asparagine), 글루타민(glutamine) :
3.2 아미노산들은 다양한 작용기들을 가지고 있다.
• 양전하를 갖는 아미노산들은 친수성이다.
• 리신(lysine), 아르기닌(arginine) :
– 상당히 긴 곁사슬을 가지고 있으며, 중성 pH에서 양전하를 갖는 작용기가 존재 – 리신은 끝부분에 아미노기를 갖고, 아르기닌은 구아니딘 양이온기를 가짐.
• 히스티딘(histidine) :
– 양전하를 갖는 방향족 고리인 이미다졸기를 가짐
– 이미다졸기는 pKa값이 6에 가까우며, 중성에서 주변환경에 따라 중성이거나 양 전하를 가질 수 있음
– 히스티딘은 효소의 활성 부위에 많이 존재
– 이미다졸 고리는 양성자와 결합하거나 떨어지는 효소의 반응과정에 참여
3.2 아미노산들은 다양한 작용기들을 가지고 있다.
• 음전하를 띠는 아미노산은 산성 측쇄를 가짐
• 아스팔트산(aspartic acid), 글루탐산(glutamic acid) : – 세포에서 주로 음전하를 띠는 산성 곁사슬을 가짐 – 아스팔트산(aspartate), 글루탐산(glutamate)
• 이온화할 수 있는 곁사슬은 반응성과 결합력을 향상시킴
• 티로신, 시스테인, 아르기닌, 리신, 히스티딘, 아스팔트산과 글루탐산은 쉽게 이온화할 수 있는 곁사슬을 가짐, 이 아미노산들은 반응을 촉진하기 위해 양성자를 받거나 잃 을 수도 있고 이온결할을 형성할 수도 있음
3.3 필수 아미노산은 반드시 음식을 통해서 섭취되어야 한다.
• 필수 아미노산(essential amino acid) :
– 인체에서 합성하지 못하고 음식물의 섭취를 통해서 얻는 아미노산
– 많은 미생물들은 20종류의 아미노산 전부를 합성하지만, 인간의 경우 9 가지의 아미노산을 만들지 못한다.
